Utilizarea Keratinului în Aplicațiile Biomedicale(The Use of Keratin in Biomedical Applications)

EXTRACȚIA KERATINULUI DIN KERATINACEU
SUBSTRATURILOR
 Keratinele sunt îndepărtate mai întâi din cortex folosind
chimicale pentru a sparge legăturile disulfidice care sunt predominante în
keratinizate țesuturi. Alfa și gama-keratinele sunt convertite
la formele lor nereticulare prin oxidare [22, 24-
26] sau reducere [22, 27-29], în timpul căreia se transformă cistina
fie la acidul cisteic, fie la cisteină.
proteinele libere extrase cu solvenți de denaturare produc a
soluție care poate fi purificată prin filtrare și dializă. oxidativa
extracția cu acid peracetic sau peroxid de hidrogen, de exemplu,
produce keratine denumite „keratoses”. Acestea sunt higroscopice,
non-disulfură reticulată, solubilă în apă și susceptibilă
la degradarea hidrolitică la valori extreme de pH datorate
polarizarea coloanei vertebrale cauzată de retragerea electronilor
proprietățile acidului cisteic. Aceste caracteristici
duce la biomateriale care se pot degrada relativ repede in vivo,
adică de ordinul zilelor sau săptămânilor. Extracție extractivă
[de obicei utilizează ditiotreitol (DTT), 2-mercaptoetanol (2-
Me) și acid tioglicolic (TGA) cu o extracție de proteine ​​de
aproximativ 80% [30]. Extracția cu bisulfit de sodiu
formează reziduuri de cisteină și Bunte, în mod temporal modificate
S-sulfo [5, 31, 32]. Prin această metodă se extrage cheratina
este de aproximativ 30% din conținutul total de proteine ​​din original
lână [33]. Keratinele reduse sau „kerateinele” sunt mai puțin
polar și ca o consecință mai puțin solubil în apă, mai stabil
la pH extrem și poate fi re-legat prin oxidare
cuplarea grupelor cisteinice. Acest lucru are ca rezultat biomateriale
persistă in vivo timp de săptămâni până la luni. Recent, a fost raportat
extracția keratinei folosind un lichid ionic hidrofob
cu un randament maxim de keratină de 21% [34].
4. FABRICAREA BIOMATERIALELOR BAZATE PE KERATIN

 Interesul utilizării keratinei ca biomaterial în medicină
aplicațiile se bazează pe câteva proprietăți cheie care contribuie
la comportamentul fizic, chimic și biologic global
din aceste biomateriale. Proteinele de cheratină extrase au o caracteristică intrinsecă
capacitatea de auto-asamblare și polimerizare în fibroase
și geluri și schele din pelicule poroase. Autonomia spontană
a cheratinei a fost studiată extensiv la ambele microscale
[35-37] și nivelurile macroscale [38]. În plus,
prezența secvențelor de adeziune celulară, arginină-glicină